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遠(yuǎn)慕新聞:肌動蛋白的了解進(jìn)展揭示了細(xì)胞功能
點(diǎn)擊次數(shù):635 更新時間:2021-09-22

肌動蛋白是細(xì)胞中豐富、重要的蛋白質(zhì)之一的微小化學(xué)修飾,長期以來一直有些神秘,其功能尚不*清楚,但賓夕法尼亞大學(xué)佩雷??爾曼醫(yī)學(xué)院的科學(xué)家現(xiàn)在朝著邁出了一大步消除神秘感。

科學(xué)家們在《科學(xué)進(jìn)展》中報道了肌動蛋白翻譯后修飾的發(fā)現(xiàn),他們相信他們的發(fā)現(xiàn)為生命的構(gòu)建提供了啟示-類似于了解恒星是如何誕生或形成黑洞的。這些基本信息可以潛在地指導(dǎo)對各種疾病的研究,包括肌動蛋白缺陷或衰竭引起的肌肉無力和免疫缺陷綜合癥。

這項(xiàng)研究表明肌動蛋白是如何被修飾的,并且應(yīng)該加速對肌動蛋白如何在細(xì)胞中起作用和被調(diào)節(jié)的進(jìn)一步研究。研究人員使用X射線晶體學(xué)和其他先進(jìn)技術(shù)揭示了肌動蛋白的原子級結(jié)構(gòu),因?yàn)榧拥鞍椎逆滈_始時被稱為乙?;脑哟馗街陂g被伴侶酶修飾。形成蛋白質(zhì)的氨基酸。這種修飾稱為N末端乙?;梢栽诮^大多數(shù)人類蛋白質(zhì)上發(fā)生,并被認(rèn)為具有重要的生物學(xué)功能。但是,就肌動蛋白而言,這些功能尚不*清楚。

該發(fā)現(xiàn)還闡明了N末端乙?;囊话闵飳W(xué)。實(shí)際上,這是確定以這種方式修飾的任何蛋白質(zhì)的原子級結(jié)構(gòu)。

這項(xiàng)研究的高級作者,賓夕法尼亞大學(xué)威廉·毛爾·梅塞(William Maul Measey)生理學(xué)總統(tǒng)教授羅伯托·多明格斯(Roberto Dominguez)博士說:“這些基本發(fā)現(xiàn)擴(kuò)展了我們對肌動蛋白如何起作用以及N末端乙酰化如何起作用的理解。”

肌動蛋白的重要性在于以下事實(shí):在哺乳動物細(xì)胞中,肌動蛋白是細(xì)胞質(zhì)中zui豐富的蛋白質(zhì),即細(xì)胞核外的空間。著名的是形成稱為細(xì)絲的電纜狀結(jié)構(gòu),它構(gòu)成了細(xì)胞的大部分支持“骨架”,并且在細(xì)胞分裂和細(xì)胞在組織中移動的能力中也起著關(guān)鍵作用。

N末端乙?;饔每赡馨l(fā)生在肌動蛋白上,就像80%以上的人類蛋白質(zhì)一樣,似乎可以幫助調(diào)節(jié)肌動蛋白形成細(xì)絲的能力。但是,這種修飾的確切功能從未明確,科學(xué)家-由多明格斯(Dominguez)的團(tuán)隊(duì)和由挪威托馬斯·阿內(nèi)森(Thomas Arnesen)博士的挪威卑爾根大學(xué)(University of Bergen)的合作者團(tuán)隊(duì)-發(fā)現(xiàn)了催化肌動蛋白N-的酶。僅在2018年發(fā)生末端乙酰化。

該酶NAA80是對人蛋白質(zhì)進(jìn)行N末端乙?;?種酶之一,但它很特殊,因?yàn)樗鼉H對肌動蛋白起作用。在這項(xiàng)新研究中,Dominguez和Arnesen及其同事通過探索NAA80如何選擇性地作用于細(xì)胞中數(shù)千種其他蛋白質(zhì)中的肌動蛋白來跟蹤他們對NAA80的發(fā)現(xiàn)。

他們的主要發(fā)現(xiàn)之一是,當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)組裝成細(xì)絲時,NAA80不能識別肌動蛋白并使之乙酰化。當(dāng)它以一個稱為單體的獨(dú)立分子存在時,它會乙?;拥鞍?。然而,當(dāng)肌動蛋白與另一種稱為肌動蛋白的蛋白結(jié)合時,有效的N端乙酰化作用發(fā)生了變化。肌動蛋白是肌動蛋白的已知伴侶,與肌動蛋白絲的形成密切相關(guān),并且像肌動蛋白一樣,在細(xì)胞中也非常豐富。

多明格斯說:“令我們驚訝的是,發(fā)現(xiàn)這種蛋白質(zhì),NAA80,似乎已經(jīng)進(jìn)化為識別的不是肌動蛋白,而是識別肌動蛋白-肌動蛋白復(fù)合物。”“它表明,profilin具有“伴侶”的作用,可以使肌動蛋白在長絲形成之前被N末端乙?;?。

該團(tuán)隊(duì)使用X射線晶體學(xué)來構(gòu)建這種三向肌動蛋白-profilin-NAA80復(fù)合物的原子級圖像。這是科學(xué)家第一次能夠通過將乙?;砑拥搅硪环N蛋白質(zhì)中來解決N-乙?;D(zhuǎn)移酶的原子結(jié)構(gòu)。

這項(xiàng)成就揭示了NAA80的特殊結(jié)構(gòu)如何使其能夠特異性識別并乙?;思?xì)胞中肌動蛋白的所有六個變體或“同工型”-即使這些肌動蛋白變體在蛋白質(zhì)上的不同位點(diǎn)也是NAA80的位點(diǎn)乙?;铩?/p>

多明格斯說:“我們在這項(xiàng)研究中發(fā)現(xiàn)的結(jié)構(gòu)和功能特征也解釋了NAA80如何僅對肌動蛋白而不對其他蛋白質(zhì)進(jìn)行N末端乙?;?。”

這項(xiàng)研究代表了細(xì)胞生物學(xué)的一項(xiàng)基本進(jìn)展,但總的來說,隨著科學(xué)家對細(xì)胞中肌動蛋白功能和動力學(xué)的更詳盡了解,他們將更好地了解許多破壞這些功能和動力學(xué)的疾病。這些包括轉(zhuǎn)移過程中的肌肉和心臟功能,組織發(fā)育以及眾多病原體和癌細(xì)胞的運(yùn)動。

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